Penulis : Fathur Rachman, Mahasiswa Universitas Indonesia, FMIPA Jurusan Kimia 2018
Pendahuluan Asam Amino
Protein merupakan polimer dari asam amino, dengan masing-masing residu asam amino bergabung dengan asam amino yang lain dengan jenis ikatan kovalen tertentu. (Istilah “residu” mencerminkan hilangnya unsur air ketika satu asam amino bergabung dengan asam amino yang lain)
Protein bisa dipecah (dihidrolisis) menjadi asam amino penyusunnya dengan berbagai metode. Dua puluh asam amino berbeda umumnya ditemukan dalam protein. yang pertama kali ditemukan adalah Asparagine, pada 1806.
Yang terakhir ditemukan dari 20 asam amino yang ada adalah ditemukan Threonine, yang tidak teridentifikasi sampai tahun 1938.
Semua asam amino memiliki nama yang umum, dalam beberapa kasus, nama asam amino berasal dari sumber dari mana mereka pertama kali ditemukan.
Seperti Asparagine pertama kali ditemukan di asparagus, dan Glutamate dalam gluten gandum, Tyrosine pertama kali diisolasi dari keju (namanya berasal dari bahasa Yunani “tyros”, yang artinya keju), dan Glycine (namanya berasal dari bahasa Yunani yaitu “glykos”,
Seluruh asam amino yang umum adalah α-asam amino. Mereka memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang terikat pada atom karbon yang sama (pada α-karbon).

Stereoisomer Asam Amino
Hampir semua senyawa biologis yang memiliki pusat kiral secara alami terdapat dalam satu bentuk stereoisomer, baik D atau L.
Residu asam amino dalam molekul protein secara ekslusif memiliki stereoisomer L. Protein yang memiliki stereoisomer asam amino dalam bentuk D hanya ditemukan dalam bentuk beberapa peptida kecil. Umumya berasal dari dinding sel bakteri tertentu.
Fungsi Asam Amino
Jenis Asam Amino | Fungsinya |
Alanine |
|
β-Alanine |
|
Arginine |
|
Asparagine |
|
Aspartate |
|
Serine |
|
Theanine |
|
Citrulline |
|
Cystein |
|
Thereonine |
|
Glutamate |
|
Glycine |
|
Histidine |
|
Isoleucine |
|
Leucine |
|
Methionine |
|
Trytophan |
|
Tyrosine |
|
Phenylalanin |
|
Prolin |
|
Serine Loading... |
|
Theanine Loading... |
|
Thereonine |
|
Ikatan Peptida



Ikatan peptida (juga dikenal sebagai ikatan amida) adalah ikatan yang ditemukan antara dua unit monomer asam amino dalam rantai polipeptida.
Mereka dihasilkan melalui reaksi kondensasi di mana molekul air (H2O) dihilangkan. Air dapat terbentuk dengan menggabungkan gugus hidroksil (OH) dari satu asam amino dengan hidrogen dari gugus amino (NH2).
Kedua asam amino kemudian dihubungkan oleh ikatan peptida baru dan disebut dipeptida. Rantai polipeptida terdiri dari asam amino yang dihubungkan bersama oleh ikatan peptida ini dengan urutan yang linier membentuk struktur utama protein.
Pembentukan ikatan peptida terjadi selama sintesis protein di ribosom.
Titik Isoelektrik
Titik isoelektronik atau titik isoionik adalah pH di mana asam amino tidak bermigrasi dalam medan listrik. Ini berarti pH di mana asam amino netral, yaitu bentuk zwitterion dominan.



3 Kondisi rantai samping
Rantai samping netral
Asam amino ini ditandai oleh dua pKas: pKa1 dan pKa2 masing-masing untuk asam karboksilat dan amina.
Titik isoelektronik akan berada di tengah-tengah, atau rata-rata, dua pKas ini, yaitu pI = 1/2 (pKa1 + pKa2). Ini paling mudah ditentukan nilainya ketika kita menyadari bahwa pada pH sangat asam (di bawah pKa1) asam amino akan memiliki muatan keseluruhan + ve dan pada pH sangat basa (di atas pKa2) asam amino akan memiliki muatan keseluruhan -ve. Untuk asam amino paling sederhana, yaitu glisin, pKa1 = 2,34 dan pKa2 = 9,6, pI = 5,97.



Dua kasus lainnya memperkenalkan kelompok terionisasi lainnya dalam rantai samping “R” yang dijelaskan oleh konstanta disosiasi asam ketiga, yaitu pKa3
Rantai Samping Asam
PI akan berada pada pH yang lebih rendah karena rantai samping yang asam menghasilkan muatan negatif “ekstra”. Jadi bentuk netral ada di bawah kondisi yang lebih asam ketika ekstra -ve telah dinetralkan. Sebagai contoh, untuk asam aspartat yang ditunjukkan di bawah ini, bentuk netral dominan antara pH 1,88 dan 3,65, pI berada di antara dua nilai ini, mis. PI = 1/2 (pKa1 + pKa3), jadi pI = 2.77.



Rantai Samping Basa
PI akan berada pada pH yang lebih tinggi karena rantai samping dasar memberikan muatan positif “ekstra”. Jadi bentuk netral ada dalam kondisi yang lebih mendasar ketika ekstra + ve telah dinetralkan. Misalnya, untuk histidin, bentuk netral dominan antara pH 6,00 dan 9,17, pI berada di tengah-tengah antara dua nilai ini, yaitu pI = 1/2 (pKa2 + pKa3), sehingga pI = 7,59.



Ia memiliki tiga kelompok asam pKa 1,82 (asam karboksilat), 6,04 (pirol NH) dan 9,17 (amonium NH).
Histidin memiliki empat bentuk yang ditunjukkan, tergantung pada pH larutan. Mulai dari pH asam (atas) hingga pH basa. (bawah).
Mulai dari atas, kita dapat membayangkan bahwa ketika kita menambahkan basa, proton yang paling asam dihilangkan terlebih dahulu (COOH), kemudian pirol NH kemudian akhirnya amino NH. Ini membawa kita melalui masing-masing bentuk pada gilirannya.
- Pada kondisi A pH bernilai <1,82, adalah bentuk dominan.
- Pada kondisi B pH berada pada kisaran 1,82 <pH <6,02B adalah bentuk dominan.
- Pada kondisi C pH berada dalam kisaran 6,02 <pH <9,17 C adalah bentuk dominan, dan
- Pada kondisi D pH bernilai > 9,17, adalah kondisi D merupakan bentuk utama dalam larutan.
Klasifiaksi Asam Amino
Asam amino dapat diklasifikasikan berdasarkan :
- Karakteristik rantai sampingnya (non polar, tanpa muatan, bermuatan, asam dan basa)
- Strukturnya, struktur asam amino dapat dibagi menjadi (aromatis, alifatis,imino dan heterosiklis)
- Kebutuhan nutrisi (esensial dan non essensial)
- Proses metabolisme (asam amino yang bersifat glukogenik, asam amino yang bersifat ketogenik dan asam amino yang bersifat keduanya)
Cara yang paling umum dan mungkin paling berguna mengklasifikasikan 20 asam amino berdasarkan polaritas rantai samping mereka (kelompok R). Hal ini karena protein melipat ke konformasi asli mereka, sebagian besar cenderung untuk menghilangkan sisi hidrofobik mereka dari kontak dengan air dan untuk melarutkan gugus fungsi hidrofilik mereka.
Berdasarkan kepolaran rantai sampingnya, maka terdapat 5 jenis asam amino:
- Gugus fungsi (R) yang bersifat nonpolar
- Gugus fungsi (R) yang bermuatan negatif
- Gugus fungsi (R) yang bermuatan positif
- Gugus fungsi (R) yang bersifat basa
- Gugus fungsi (R) yang bersifat asam












Enam asam amino umumnya diklasifikasikan memiliki gugus fungsi yang tidak bermuatan. Serin dan treonin mengandung hidroksilik grup R dengan ukuran berbeda.
Asparagine dan glutamine memiliki rantai samping yang mengandung amida yang memiliki ukuran yang berbeda.
Tirosin memiliki gugus fenolik, yang bersama-sama dengan kelompok aromatik fenilalanin dan triptofan.
Sistein memiliki tiol kelompok yang unik di antara 20 asam amino karena sering membentuk ikatan disulfida dengan residu sistein lain melalui oksidasi gugus tiolnya
Devirat Asam Amino
- Histamin (sebagai derivat Histidin) : Histamin berperan dalam memberikan respon terhadap alergi.
- Adrenalin (sebagai derivat dari Tyrosine) : Adrenalin berperan sebagai suatu hormon dalam tubuh yang akan aktif jika seseorang merasa sedang berada dalam keadaan menegangkan atau berbahaya.
- Serotonin (sebagai derivat dari Triptophan), α-Asam Amino Butirat & GABA (sebagai derivat dari Asam Glutamat) : Berfungsi sebagai neurotransmitter
Sifat Asam Amino
- Dapat membentuk zwitter ion






2. Memiliki titik tidih yang tinggi yaitu sekitar (473K)
3. Tidak memiliki warna (colorles)
4. Tidak larut ketika dilarutkan kedalam pelarut organik, tetapi larut dalam air, asam dan basa.
5. Berperan sebagai sistem buffer dalam tubuh karena asam amino merupakan asam lemah.
Urutan Teknik Squencing Asam Amino
- Pemecahan jembatan disulfida dengan oksidator seperti asam performat.
- Penentuan N dan C terminal dengan pereaksi FDNB atau Pereaksi Edman
- Pemecahan protein untuk mendapatkan fragmen yang sederhana menggunakan enzim yang spesifik seperti tripsin, kimotripsin dsb.
- Melakukan hidrolisis total dan penentuan asam amino.
- Melakukan pembandingan lokasi overlap
Kegunaan Squencing Asam Amino
- Dapat diperoleh informasi untuk mementukan struktur 3 dimensi dari protein.
- Untuk membandingkan protein mutant dan protein normal
- Membadingankan protein yang sejenis pada spesies yang berbeda.
Pertanyaan Umum
- Apa saja sifat-sifat asam amino?
– Dapat membentuk zwitter ion
– Memiliki titik tidih yang tinggi yaitu sekitar (473K)
– Tidak memiliki warna (colorles)
– Tidak larut ketika dilarutkan kedalam pelarut organik. Tetapi larut dalam air, asam dan basa.
– Berperan sebagai sistem buffer dalam tubuh karena asam amino merupakan asam lemah.
2. Klasifikasi asam amino berdasarkan proses metabolismenya dibagi menjadi apa saja?
Dibagi menjadi 3, yaitu asam amino glukogenik, asam amino ketogenik dan asam amino yang bersifat keduanya.
3. Apa yang dimaksud ikatan peptida?
Ikatan yang ditemukan antara dua unit monomer asam amino dalam rantai polipeptida.
Daftar Pustaka
- Nelson D.L. and Cox M.M., 2008, Lehninger Principles of Biochemistry Fifth Edition Susan Winslow. W. H. Freeman and Company : United States of America.
- Voet D, Voet JG and Pratt CW. 2011. Fundamental of Biochemistry Fourth Edition. John Wiley & Son : United States.
- Wu, Guoyao. 2013. Amino Acids : Biochemistry and Nutrition. Taylor & Francis Group : Boca Raton.
- http://www.chem.ucalgary.ca/courses/351/Carey5th/Ch27/ch27-1-3.html diakses pada 10-05-2020 pada pukul 01.00 WIB
Baca juga