Asam Amino

Penulis : Fathur Rachman, Mahasiswa Universitas Indonesia, FMIPA Jurusan Kimia 2018

Pendahuluan Asam Amino

Protein merupakan polimer dari asam amino, dengan masing-masing residu asam amino bergabung dengan asam amino yang lain dengan jenis ikatan kovalen tertentu. (Istilah “residu” mencerminkan hilangnya unsur air ketika satu asam amino bergabung dengan asam amino yang lain)

Protein bisa dipecah (dihidrolisis) menjadi asam amino penyusunnya dengan berbagai metode. Dua puluh asam amino berbeda umumnya ditemukan dalam protein. yang pertama kali ditemukan adalah Asparagine, pada 1806.

Yang terakhir ditemukan dari 20 asam amino yang ada adalah ditemukan Threonine, yang tidak teridentifikasi sampai tahun 1938.

Semua asam amino memiliki nama yang umum, dalam beberapa kasus, nama asam amino berasal dari sumber dari mana mereka pertama kali ditemukan.

Seperti Asparagine pertama kali ditemukan di asparagus, dan Glutamate dalam gluten gandum, Tyrosine pertama kali diisolasi dari keju (namanya berasal dari bahasa Yunani “tyros”, yang artinya keju), dan Glycine (namanya berasal dari bahasa Yunani yaitu “glykos”,

yang artinya manis) dinamai Glycine karena rasanya yang manis.

Seluruh asam amino yang umum adalah α-asam amino. Mereka memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang terikat pada atom karbon yang sama (pada α-karbon).

Stereoisomer Asam Amino

Hampir semua senyawa biologis yang memiliki pusat kiral secara alami terdapat dalam satu bentuk stereoisomer, baik D atau L.

Residu asam amino dalam molekul protein secara ekslusif memiliki stereoisomer L. Protein yang memiliki stereoisomer asam amino dalam bentuk D hanya ditemukan dalam bentuk beberapa peptida kecil. Umumya berasal dari dinding sel bakteri tertentu.

Fungsi Asam Amino

Jenis Asam Amino	Fungsinya
Alanine	Berperan dalam siklus glukosa-alanin Metabolisme antarorganisme dan transportasi karbon dan N
β-Alanine	Menigkatkan fungsi otot rangka dalam melakukan kinerja
Arginine	Aktivasi jalur pensinyalan MTOR dan AMPK Sebagai antioksidan Pengatur sekresi hormon Pengatur ekspresi gen Pengatur asupan makanan Meningkatkan kesuburan Sebagai penyembuh luka Sebagai transmisi saraf Berperan dalam sistesis proline, glutamate dan polyamines
Asparagine	Pengatur ekspresi gen Berperan dalam metabolisme dan fisiologi sel Berperan dalam meningkatkan sistem imun
Aspartate	Sintesis purin, pirimidin, asparagin, dan arginin; Untuk aktivasi reseptor NMDA
Serine	Sintesis sistein, purin, pirimidin, seramid, dan fosfatidilserin Sintesis dari tryptophan pada bakteri; glukoneogenesis (khususnya di ruminansia) fosforilasi protein Memiliki banyak fungsi untuk metabolisme dan pengaturan
Theanine	Berfungsi sebagai antioksidan; Dapat meningkatkan konsentrasi γ-aminobutirat, dopamin Berebagai serotonin di otak Memiliki efek neuroprotective
Citrulline	Berperan sebagai antioksidan Berperan dalam mensistesis Argynine
Cystein	Berperan mengatur metabolisme sel Dapat memusnahkan patogen Sebagai fungsi neurologis
Thereonine	Sintesis protein musin yang diperlukan untuk mempertahankan integritas dan fungsi usus fungsi kekebalan tubuh Membantu fosforilasi protein Berfungsi untuk glikosilasi o-linked Berfungsi untuk mensintesis glisin
Glutamate	Sebagai penambah rasa Berfungsi mengaktivas reseptor NMDA Sebagai bahan bakar untuk proses metabolisme
Glycine	Sintesis purin dan serin Tempat menyimpan besi di dalam tubuh
Histidine	Stimulasi sekresi oleh saluran pencernaan Melindungi kulit dari sinar ultraviolet
Isoleucine	Sintesis glutamin dan alanin
Leucine	Aktivasi dari glutamat dehydrogenase Memiliki beberapa fungsi dalam metabolisme Pengatur respon imun
Methionine	Sebagai engatur ekspresi gen Berkonjugasi dengan asam empedu Berperan dalam sintesis lechitine
Trytophan	Sebagai neurotransmitter yang berfungsi sebagai pebawa pesan antar sel saraf (Neuron) Dapat menghambat produksi inflamasi Sebagai sitokin dan superoksida Sebagai pengatur asupan makanan Sebagai inhibitor sintesis tetrahydrobiopterin Berfungsi sebagai antioksidan Berperan sebagai Inhibisi dari produksi radang sitokin dan superoksida Sebagai komponen NAD dan NADP
Tyrosine	Pengatur Berfungsi sebagai protein fosforilasi, nitrosasi, dan sulfasi Respon imun Berperan dalam metabolisme sel. Sebagai antioksidan
Phenylalanin	Berfungsi untuk perkembangan neurological Mengaktivasi tetrahydrobiopterin
Prolin	Sebagai pengatur diferensiasi sel Membunuh patogen Berperan dalam sintesis DNA Berperan dalam sitesis glycine
Serine Loading...	Berperan dalam sintesis Trytophan di dalam bakteri Berperan dalam fosfolirasi protein Memiliki banyak peran dalam metabolisme dan pengaturan
Theanine Loading...	Berfungsi sebagai antioksidan Meningkatkan konsentrasi serotonin, dopamine, dan γ-aminobutirat di dalam otak Menyebabkan efek neuroprotective
Thereonine	Mensintesis glycine Berperan dalam fosfolirasi protein Berfungsi untuk meningkatkan imun

Ikatan Peptida

Ikatan peptida (juga dikenal sebagai ikatan amida) adalah ikatan yang ditemukan antara dua unit monomer asam amino dalam rantai polipeptida.

Mereka dihasilkan melalui reaksi kondensasi di mana molekul air (H₂O) dihilangkan. Air dapat terbentuk dengan menggabungkan gugus hidroksil (OH) dari satu asam amino dengan hidrogen dari gugus amino (NH₂).

Kedua asam amino kemudian dihubungkan oleh ikatan peptida baru dan disebut dipeptida. Rantai polipeptida terdiri dari asam amino yang dihubungkan bersama oleh ikatan peptida ini dengan urutan yang linier membentuk struktur utama protein.

Pembentukan ikatan peptida terjadi selama sintesis protein di ribosom.

Titik Isoelektrik

Titik isoelektronik atau titik isoionik adalah pH di mana asam amino tidak bermigrasi dalam medan listrik. Ini berarti pH di mana asam amino netral, yaitu bentuk zwitterion dominan.

3 Kondisi rantai samping

Rantai samping netral

Asam amino ini ditandai oleh dua pKas: pKa1 dan pKa2 masing-masing untuk asam karboksilat dan amina.

Titik isoelektronik akan berada di tengah-tengah, atau rata-rata, dua pKas ini, yaitu pI = 1/2 (pKa1 + pKa2). Ini paling mudah ditentukan nilainya ketika kita menyadari bahwa pada pH sangat asam (di bawah pKa1) asam amino akan memiliki muatan keseluruhan + ve dan pada pH sangat basa (di atas pKa2) asam amino akan memiliki muatan keseluruhan -ve. Untuk asam amino paling sederhana, yaitu glisin, pKa1 = 2,34 dan pKa2 = 9,6, pI = 5,97.

Dua kasus lainnya memperkenalkan kelompok terionisasi lainnya dalam rantai samping “R” yang dijelaskan oleh konstanta disosiasi asam ketiga, yaitu pKa3

Rantai Samping Asam

PI akan berada pada pH yang lebih rendah karena rantai samping yang asam menghasilkan muatan negatif “ekstra”. Jadi bentuk netral ada di bawah kondisi yang lebih asam ketika ekstra -ve telah dinetralkan. Sebagai contoh, untuk asam aspartat yang ditunjukkan di bawah ini, bentuk netral dominan antara pH 1,88 dan 3,65, pI berada di antara dua nilai ini, mis. PI = 1/2 (pKa1 + pKa3), jadi pI = 2.77.

Rantai Samping Basa

PI akan berada pada pH yang lebih tinggi karena rantai samping dasar memberikan muatan positif “ekstra”. Jadi bentuk netral ada dalam kondisi yang lebih mendasar ketika ekstra + ve telah dinetralkan. Misalnya, untuk histidin, bentuk netral dominan antara pH 6,00 dan 9,17, pI berada di tengah-tengah antara dua nilai ini, yaitu pI = 1/2 (pKa2 + pKa3), sehingga pI = 7,59.

 

Ia memiliki tiga kelompok asam pKa 1,82 (asam karboksilat), 6,04 (pirol NH) dan 9,17 (amonium NH).

Histidin memiliki empat bentuk yang ditunjukkan, tergantung pada pH larutan. Mulai dari pH asam (atas) hingga pH basa. (bawah).

Mulai dari atas, kita dapat membayangkan bahwa ketika kita menambahkan basa, proton yang paling asam dihilangkan terlebih dahulu (COOH), kemudian pirol NH kemudian akhirnya amino NH. Ini membawa kita melalui masing-masing bentuk pada gilirannya.

• Pada kondisi A pH bernilai <1,82, adalah bentuk dominan.
• Pada kondisi B pH berada pada kisaran 1,82 <pH <6,02B adalah bentuk dominan.
• Pada kondisi C pH berada dalam kisaran 6,02 <pH <9,17 C adalah bentuk dominan, dan
• Pada kondisi D pH bernilai > 9,17, adalah kondisi D merupakan bentuk utama dalam larutan.

Klasifiaksi Asam Amino

Asam amino dapat diklasifikasikan berdasarkan :

1. Karakteristik rantai sampingnya (non polar, tanpa muatan, bermuatan, asam dan basa)
2. Strukturnya, struktur asam amino dapat dibagi menjadi (aromatis, alifatis,imino dan heterosiklis)
3. Kebutuhan nutrisi (esensial dan non essensial)
4. Proses metabolisme (asam amino yang bersifat glukogenik, asam amino yang bersifat ketogenik dan asam amino yang bersifat keduanya)

Cara yang paling umum dan mungkin paling berguna mengklasifikasikan 20 asam amino berdasarkan polaritas rantai samping mereka (kelompok R). Hal ini karena protein melipat ke konformasi asli mereka, sebagian besar cenderung untuk menghilangkan sisi hidrofobik mereka dari kontak dengan air dan untuk melarutkan gugus fungsi hidrofilik mereka.

Berdasarkan kepolaran rantai sampingnya, maka terdapat 5 jenis asam amino:

1. Gugus fungsi (R) yang bersifat nonpolar
2. Gugus fungsi (R) yang bermuatan negatif
3. Gugus fungsi (R) yang bermuatan positif
4. Gugus fungsi (R) yang bersifat basa
5. Gugus fungsi (R) yang bersifat asam

Enam asam amino umumnya diklasifikasikan memiliki gugus fungsi yang tidak bermuatan. Serin dan treonin mengandung hidroksilik grup R dengan ukuran berbeda.

Asparagine dan glutamine memiliki rantai samping yang mengandung amida yang memiliki ukuran yang berbeda.

Tirosin memiliki gugus fenolik, yang bersama-sama dengan kelompok aromatik fenilalanin dan triptofan.

Sistein memiliki tiol kelompok yang unik di antara 20 asam amino karena sering membentuk ikatan disulfida dengan residu sistein lain melalui oksidasi gugus tiolnya

Devirat Asam Amino

• Histamin (sebagai derivat Histidin) : Histamin berperan dalam memberikan respon terhadap alergi.
• Adrenalin (sebagai derivat dari Tyrosine) : Adrenalin berperan sebagai suatu hormon dalam tubuh yang akan aktif jika seseorang merasa sedang berada dalam keadaan menegangkan atau berbahaya.
• Serotonin (sebagai derivat dari Triptophan), α-Asam Amino Butirat & GABA (sebagai derivat dari Asam Glutamat) : Berfungsi sebagai neurotransmitter

Sifat Asam Amino

1. Dapat membentuk zwitter ion

2. Memiliki titik tidih yang tinggi yaitu sekitar (473K)

3. Tidak memiliki warna (colorles)

4. Tidak larut ketika dilarutkan kedalam pelarut organik, tetapi larut dalam air, asam dan basa.

5. Berperan sebagai sistem buffer dalam tubuh karena asam amino merupakan asam lemah.

Urutan Teknik Squencing Asam Amino

1. Pemecahan jembatan disulfida dengan oksidator seperti asam performat.
2. Penentuan N dan C terminal dengan pereaksi FDNB atau Pereaksi Edman
3. Pemecahan protein untuk mendapatkan fragmen yang sederhana menggunakan enzim yang spesifik seperti tripsin, kimotripsin dsb.
4. Melakukan hidrolisis total dan penentuan asam amino.
5. Melakukan pembandingan lokasi overlap

Kegunaan Squencing Asam Amino

1. Dapat diperoleh informasi untuk mementukan struktur 3 dimensi dari protein.
2. Untuk membandingkan protein mutant dan protein normal
3. Membadingankan protein yang sejenis pada spesies yang berbeda.

Pertanyaan Umum

1. Apa saja sifat-sifat asam amino?

– Dapat membentuk zwitter ion
– Memiliki titik tidih yang tinggi yaitu sekitar (473K)
– Tidak memiliki warna (colorles)
– Tidak larut ketika dilarutkan kedalam pelarut organik. Tetapi larut dalam air, asam dan basa.
– Berperan sebagai sistem buffer dalam tubuh karena asam amino merupakan asam lemah.

2. Klasifikasi asam amino berdasarkan proses metabolismenya dibagi menjadi apa saja?

Dibagi menjadi 3, yaitu asam amino glukogenik, asam amino ketogenik dan asam amino yang bersifat keduanya.

3. Apa yang dimaksud ikatan peptida?

Ikatan yang ditemukan antara dua unit monomer asam amino dalam rantai polipeptida.

Daftar Pustaka

• Nelson D.L. and Cox M.M., 2008, Lehninger Principles of Biochemistry Fifth Edition Susan Winslow. W. H. Freeman and Company : United States of America.
• Voet D, Voet JG and Pratt CW. 2011. Fundamental of Biochemistry Fourth Edition. John Wiley & Son : United States.
• Wu, Guoyao. 2013. Amino Acids : Biochemistry and Nutrition. Taylor & Francis Group : Boca Raton.
• http://www.chem.ucalgary.ca/courses/351/Carey5th/Ch27/ch27-1-3.html diakses pada 10-05-2020 pada pukul 01.00 WIB

Baca juga

• Reaksi Redoks
• Laju Reaksi
• Termokimia